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CAPITULO 4

¿Qué es la energia?

Esta la tienen los objetos, solo la podemos observar a través de las transformaciones, transferencias efectos que esta produce.
Es capaz de producir trabajo.
La energia puede ser:
• Potencial:Cuando un objeto almacena energia por su posición
• Cinética: Cuando existe movimiento
• Calórica: Un ejemplo: Desprendiendo calor durante el trabajo que produce
• Eléctrica: Un ejemplo: pasaje de iones a través de la membrana
• Química: Un ejemplo: La que hay en las uniones de atomos y moleculas.


Termodinámica: Ciencia que se encarga de estudiar los cambios energéticos.

La primera ley de la termodinámica llamada “ley de conservación de la energia” dice que la energia no puede ser creada o destruida, puede transformarse.

BING BANG: Fue una explosión enorme que dio lugar a diversos elementos que se produjeron los primeros minutos después de la explosión gracias a las temperaturas altas y a la densidad del universo.

¿Qué pasa con la energia cuando un sistema cambia de un estado a otro?

Cualquiera sea el sistema considerado, al cambiar de estado, la cantidad de energia transformada es la misma sin importar el camino.
¿Cómo gana o pierde energia un sistema?

Cuando un sistema pasa de un estado a otro, puede ganar o perder energia en forma de calor y trabajo.

¿Qué pasa con la energia, el calor y el trabajo en los sistemas materiales?

Los sistemas materiales están formados por atomos y moleculas en continuo movimiento, según el estado en el que se encuentren estos, el movimiento será mayor o menor. Es decir, que tiene energia cinética que la podemos sentir en forma de calor (la materia no tiene calor, tiene energia que la transfiere de un sistema a otro en forma de calor, del mas caliente al mas frio).


¿Toda la energia puede convertirse en trabajo?

Para responder esta pregunta podemos dar el siguiente ejemplo: Una maquina térmica, tiene energia mecánica que es la que le entrega el combustible, por ejemplo, pero, parte de esa energia es liberada. Osea que parte de la energia sirvió para realizar un trabajo, y otra se eliminó.
La energia que sirvió para realizar un trabajo se llama energia libre y se simboliza con la letra G.

¿Qué pasa con la energia inútil que queda?

Se expande y aumenta el desorden, esta se la conoce como entropía y se la designa con la letra S.

¿Cómo relaciona la termodinámica estos cambios de energia?

La relación entre la energia y la entropía está dada por la segunda ley de la termodinámica. La segunda ley de la termodinámica dice que “La energia va de mayor energia a menor energia (Q1>Q1)”.

Lo natural, sería que una energia, llamémosla espontanea, realice trabajo, aumentando la entropía, el desorden del universo.

¿Se puede revertir este proceso?

Solo si se aplica un trabajo. Ejemplo de la piedra que se intenta subir a la montaña una vez que se dejó caer.


Bioenergética


La celula es una maquina química

Los seres vivos tienen sus moleculas bien ordenadas pero su ambiente esta desordenado y cada vez lo está más.
Pero, ¿Cómo logran mantener ese orden en el entorno donde se encuentran? Según la primera ley de la termodinámica, la energia total de la celula y su entorno se mantiene constante, nuestro sistema no crea ni consume energia, puede transformarla, es decir, los seres vivos absorben una energia del sistema que les parece útil y les devuelven a este la misma cantidad de energia, pero no tan útil para este último.
La celula, mantiene su orden al liberar la energia que para esta es inútil, desordenando o aumentando la entropía de su entorno.

Que la celula “deseche” la energia que para ella no es necesaria nos hace pensar que el entorno no es importante para esta, pero es todo lo contrario, es esencial, ya que no solo obtiene la energia útil, sino que también obtiene materias primas para llevar a cabo sus procesos

Como la celula es un sistema abierto, intercambia materia y energia con su entorno, y por ser de este tipo de sistemas, una de las características principales es que no está en equilibrio con su entorno sino que esta, en estado estacionario.¿Porque? Porque la velocidad de transferencia de materia y energia de la celula hacia el entorno, se compensa con la velocidad de transferencia de materia y energia del entorno hacia la celula.

¿Se puede considerar a la celula como una máquina que extrae energia libre del medio?

Si, y lo hace de una manera muy eficaz, más que las maquinas construidas por el hombre.
La maquinaria que tiene la celula para transformar energia está formada por moleculas orgánicas frágiles y que no pueden resistir temperaturas elevadas, por eso la celula esisotérmica (todas sus partes con la misma temperatura).
La celula no puede utilizar la energia calórica como fuente de energia ya que esta funciona de mayor temperatura a menor temperatura y como esta tiene la misma temperatura siempre y en todos sus lados, no funcionaría… ¿entonces, cómo funcionan? La energia que la celula obtiene de su entorno la recupera en forma de energia químicay esta es utilizada para realizar trabajo quimico como ocurre en la sintesis de componentes celulares, trabajo mecánico como ocurre en la contracción muscular, etc.


La celula recupera energia química

La energia libre que va a utilizar la celula para sus distintos trabajos la recuperan en forma de energia química.

¿Todas las celulas obtienen del entorno el mismo tipo de energia?

No, teniendo en cuenta el tipo de energia que las celulas obtienen de su entorno, las podemos clasificar en dos grandes grupos:
• Celulas fotosintéticas: Utilizan como fuente de energia la luz del sol.
• Celulas heterotróficas: Aquellas que aprovechan del entorno la energia química contenida en diferentes moleculas orgánicas ricas en energia.


Ambos tipos celulares, recuperan la energia en forma de energia química y la centralizan en un compuesto llamado ATP.

El ATP es un intermediario energético

¿Qué es el ATP? Dentro de las moleculas orgánicas, el ATP ocupa el casillero de nucleotidos. Como es un nucleótido cumple la característica de estos:
• Tiene base nitrogenada, la adenina.
• Tiene una pentosa ribosa (un azúcar, monosacárido de 5 C)
• Tres moleculas de fosfato.

La energia que se necesita para formar ATP viene de la energia libre que la celula obtiene del entorno, esta queda recuperada en forma de energia química en el tercer enlace fosfato del ATP. A su vez, si se rompe este último enlace, se libera energia que sirve para realizar distintos trabajos celulares, por esto se dice que es un intermediario energético. Translada la energia que la celula recupera hacia los distintos puntos de esta para realizar trabajos específicos.

¿Qué pasa con el ATP cuando se rompe el tercer fosfato?

Cuando se rompe el enlace del ATP, el resultado es un compuesto llamado ADP.
Para recuperar el ATP, se debe fosforilar el ADP (mucha energia para formar el enlace).
Cuando la celula consume ATP, genera ADP y cuando toma energia del entorno, ese ADP se fosforila a ATP. Se genera un ciclo, el ciclo del ATP.

Metabolismo celular: Conjunto de reacciones bioquímicas que ocurren en el interior de la celula. Son reacciones que ocurren de manera ordenada, eficaz y especifica gracias a cada una de esas reacciones es catalizada por una enzima especifica.

¿Quién aporta la energia en las celulas para que ocurran las reacciones Endergonicas?

El ATP, cuando se transforma en ADP.

¿Quién toma la energia libre producida en una reacción exergonica?

El ADP, para formar ATP.

De esta manera podemos decir que el ATP es un intermediario común ya que brinda la energia de su tercer enlace fosfato para las reacciones Endergonicas y este enlace se regenera a partir de las reacciones Exergonicas. El ATP realiza el acoplamiento energético.

Catabolismo y anabolismo

El metabolismo celular se divide en dos fases principales
• Fase catabólica: Fase de degradación, en esta fase, las moleculas nutritivas complejas y grandes son degradadas a moleculas mas sencillas. El objetivo es obtener energia que proviene del enlace de estas moleculas, esta se conserva en las moleculas de ATP.

• Fase anabólica: Fase constructiva o biosintetica del metabolismo, se produce la construcción de moleculas complejas a partir de moleculas sencillas. Para esto se debe construir nuevos enlaces, se necesita energia, esta la utilizamos de el tercer enlace del ATP.

Ambas fases ocurren al mismo tiempo, el nexo entre ambos lo realiza el intermediario energético, el ATP.

El ATP como molecula integradora: El ATP conecta todas las reacciones que ocurren en el metabolismo celular de la siguiente manera:
La energia que se libera en las reacciones Exergonicas es utilizada para formar ATP a partir de ADP. Mientras, la energia que necesitan las reacciones Endergonicas la aporta el ATP al transformarse en ADP.
La energia que se libera cuando se degradaron moleculas complejas en las reacciones catabólicas, se utiliza para sintetizar ATP. Mientras, la energia que se necesita para sintetizar moleculas complejas en las reacciones anabólicas las aporta la ruptura del enlace de ATP.

Conclusiones:
• El ATP es un intermediario energético, conecta todas las reacciones del metabolismo celular.
• Las reacciones catabólicas son Exergonicas mientras que las reacciones anabólicas son Endergonicas.

Enzimas

Son catalizadores biológicos, aumentan la velocidad de ciertas reacciones químicas e intervienen en la conversión de distintos tipos de energia.
¿Qué es una enzima?¿Que es un catalizador?

Todas las reacciones químicas necesitan para iniciarse energia de activación(cantidad de energia necesaria para que se lleve a cabo una reacción química. Esta energia esta relacionada con la temperatura y si se aumenta esta última, la velocidad de las reacciones se acelera porque aumenta el número de choques entre las moleculas de la reacción).

Como los seres vivos tienen limitaciones con respecto a los valores de temperatura compatibles con la vida, se debe disminuir los valores de energia de activación necesarios para que las distintas reacciones químicas se lleven a cabo. Esta función la cumplen los catalizadores biológicos.

Los más comunes de estos catalizadores son de origen proteico o también hay algunas moleculas de ARN como las ribozimas.

Los catalizadores logran acelerar la reacción química al disminuir la energia de activación.

Aquellas moleculas sobre las que actúan las enzimas se llaman sustrato, y las que resultan de esta acción se llaman productos.

E
SP

(La enzima más conocida por su capacidad catalítica es la anhidrasa carbonica, esta participa en la hidratación del CO2).

Las enzimas además de ser catalizadores biológicos son altamente específicas, esto quiere decir que cada enzima en una reacción química, actúa sobre un sustrato en particular esto lleva a la existencia de muchas enzimas para todos los sustratos. Poseen las siguientes propiedades:
• Son eficientes en cantidades pequeñas.
• Se recuperan luego de la reacción
• No alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan. Los estados inicio y final permanecen inalterados.

Al ser (la mayoría) de origen proteico, sus estructuras se afectaran frente a los cambios de pH y temperatura y así, su actividad catalítica.

Clasificación de enzimas:
• Enzimas simples: Aquellas que su parte proteica de por si tiene actividad catalítica.
• Enzimas conjugadas: Aquellas que además de la parte proteica necesitan otra sustancia que no sea proteica para tener actividad catalítica. La parte proteica sola de este tipo de proteinas, no estaría activa, y por eso se lo llama: Apoenzima. Y a los componentes no proteicos se los llama: Cofactores enzimáticosy pueden ser de distinto tipo:
o Iones inorgánicos: Mg 2+, Mn 2+, Cu 2+, Zn 2+, Na+, Cl-, etc.
o Coenzima: NAD, FAD, NADP, CoA. Cuando la coenzima se une fuertemente a la parte proteica se los denomina: grupos prostéticos.
Una vez que la Apoenzima esta unida a su cofactor se obtiene la forma activa y se lo llama: Holoenzima.

Reconocimiento del sustrato:El primer paso para que se lleve a cabo el proceso catalítico es que la enzima se una al sustrato, formando así el complejo enzima-sustrato. La parte de la enzima que se une con el sustrato se llama sitio activo y es en este sitio donde están ubicados los aminoácidos que participan en el proceso catalítico. La unión que se forma es débil, ya que pueden ser enlaces de hidrogeno, fuerza de London, enlaces hidrofóbicos, etc. Además, son uniones reversibles y esto es lo que hace que la enzima se recupere al final de la reacción.

Dos modelos para describir el modo de interacción entre la enzima y el sustrato:
• Modelo de llave-cerradura: Este modelo, tal como lo dice en el nombre, hace referencia a la complementariedad que tiene una llave con su cerradura.

• Modelo de ajuste inducido: Este modelo dice que la complementariedad de la enzima con su sustrato solo se alcanza luego que interaccionen. Hay reconocimiento dinámico que provoca que una enzima modifique su sitio activo al unirse con su sustrato.

Cinética enzimática: Es una rama de la química que estudia la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por enzimas.


Después de un tiempo, la velocidad disminuye porque ya hay cada vez menos sustrato y, en consecuencia, hay menos interacciones con la enzima. Esto alcanza un equilibrio, en este la formación de producto es 0 y la curva se mantiene constante.


Factores que afectan la cinetica enzimática:Las velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por enzimas tienen varios factores que las pueden afectar como:
• Concentracion de sustrato: En este caso, se mantienen constantes todos los factores de abajo y se varía la concentracion de sustrato. Para la mayoría de las enzimas la velocidad varia con la concentracion de sustrato. Usando una concentracion de enzima determinada se ve que a bajas concentraciones de sustrato la velocidad aumenta de modo proporcional al aumento de la concentración de sustrato. Cuando la concentracion de sustrato es alta, la velocidad es independiente y se alcanza una velocidad máxima que solo podrá aumentar si aumentamos la concentracion de enzima.

Saturación: Cuando todos los sitios activos están ocupados y se alcanzó una velocidad máxima.

La concentracion de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima es igual a la km de la enzima. Cuanto menor sea el valor de Km mayor será la afinidad de la enzima con sus sustrato y viceversa.

• Concentracion de enzima

• Temperatura: A bajas temperaturas, la velocidad de reacción también lo es, pero esta última se incremente si la temperatura sube. Para las reacciones que participan enzimas, luego de una determinada temperatura en la que se alcanza una mayor actividad (temperatura optima), la actividad va disminuyendo porque se ve afectadas uniones entre aminoácidos importantes para mantener la estructura terciaria de la enzima (importantísima para esta).
A bajas temperaturas la enzima esta inactiva y a altas temperaturas, se desnaturaliza. Todas las temperaturas tienen una temperatura óptima. La mayoría de las enzimas pierden su actividad en temperaturas cercanas a 60°C.

• pH: La sensibilidad al pH varia de la composición de aminoácidos de cada especie










• Presencia de inhibidores: La actividad de una enzima puede ser disminuida o suprimida por la acción de sustancias inhibidoras. Hay antibióticos, venenos y otros compuestos que tienen esta capacidad.
La inhibición puede ser de dos tipos:

o Reversible: El inhibidor se fija a la enzima, dando como resultado la perdida de la actividad enzimática. Esta inhibición puede ser de tres tipos:

1. Competitiva: Tiene una cierta similitud con el sustrato y se combina reversiblemente en el sitio activo donde debería unirse el primero. Esta inhibición se contrarresta si aumentamos la concentracion de sustrato.
Disminuye la afinidad de la enzima por su sustrato (>Km) pero no altera la Vmax (esta se alcanza en concentraciones altas de sustrato).

2. No competitiva: El inhibidor y el sustrato se pueden unir al mismo tiempo a una molecula. Esto significa que sus sitios de unión son diferentes y se puede formar un complejo “ESI”. Este complejo es catalíticamente inactivo y es incapaz de poder llegar al producto de la reacción.
Este tipo de inhibición no puede revertirse con aumento de sustrato.
No se modifica la afinidad de la enzima por el sustrato (Km no varia) pero la Vmax disminuye notablemente.

3. Acompetitiva: El inhibidor acompetitivo se une al complejo enzima-sustrato. Resultando un compuesto “ESI” no productivo. En este caso si aumentamos la concentracion de sustrato, beneficias al inhibidor ya que hay mas “ES” para que el inhibidor se una.
Disminuye Km y la Vmax.

4. Irreversible: Es provocada por sustancias que producen cambios permanentes en la molecula de enzima, lo que lleva a una perdida definitiva de su actividad. Ejemplo: Penicilina.

Regulación de la actividad enzimática: La eficacia de la vida es gracias a la existencia de mecanismos de regulación de las enzimas, estas contribuyen a la homeostasis.
De esta manera se controla la gran cantidad de vías metabólicas que ocurren en la celula, al mismo tiempo.






Podemos definir tres niveles de regulación de las enzimas:
1. Regulación de la actividad catalítica (activación-inhibición): Consiste en modificar la actividad de las moleculas de enzimas preformadas sin variar la cantidad de enzima ya sintetizada. Ahorras energia que es importarte para el metabolismo celular.

Diversos factores contribuyen en este proceso:
• Sistemas multienzimaticos: Las transformaciones que sufre un compuesto dentro del organismo ocurre en etapas, cada una de estas están catalizadas por enzimas diferentes.Estas secuencias de etapas se las conoce como vías metabólicas, las enzimas están alineadas para facilitar la transferencia de productos, formando sistemas multienzimaticos.
Estos sistemas tienen la capacidad de autorregular su velocidad de reacción.
Es común que la enzima que cataliza la primera etapa actué como reguladora del proceso modificando su actividad frente a ciertos estímulos.
La primera enzima disminuye su actividad cuando hay una gran cantidad del producto, la cadena está en reposo. Cuando la concentracion del producto desciende, la enzima se vuelve a activar.

• Efectos alostericos:Las enzimas alostericas o reguladoras a baja concentracion de sustrato la velocidad es baja y cuando la concentracion de sustrato aumenta, la velocidad lo hace también.
Esto ocurre en presencia de dos o mas subunidades polipeptidicas. Entre estas existe una relación que hace que la unión de una molecula de sustrato en un sitio activo provoque un cambio conformacional, esto se transmite a las otras subunidades facilitando la obtención de mas sustrato, este efecto se llama cooperatividad.
Estas enzimas pueden ser modificadas por moduladores positivos o inhibidas por moduladores negativos. Cuando el modulador es el sustrato se llama homotropico, si el agente modificador es distinto del sustrato, se llama heterotropico.

Alosterismo: En algunas enzimas el fenómeno de fijación de ciertas sustancias en un sitio de su superficie puede ocasionar cambios en la conformación y su actividad en otro sitio.
Las enzimas que tienen este comportamiento son alostericas y las sustacias que causan el efecto son efectores alostericos.





Modelos para explicar el Alosterismo:

o Modelo concertado: Las moleculas diferentes de la misma proteinas existen en dos conformaciones distintas que estan en equilibrio entre si, antes de unirse con el sustrato.

o Modelo secuencial: La fijación inicial de una molecula de sustrato a un sitio activo de cierta subunidad produce cambios de conformación en esta, los cuales provocan, a su vez, cambios de conformación en la otra subunidad.



• Modificación covalente:

o Reversible: Algunas enzimas son reguladas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente. Esta regulación por enzimas interconvertibles tiene la ventaja de que se puede ejercer en corto plazo.

o Irreversible: Algunas enzimas se sintetizan en forma de precursores inactivos y sin activadas a un tiempo y en un lugar apropiado.

Zimógenos: Precursores enzimáticamente inactivos de las enzimas proteolíticas. No tienen sitio activo.


• Compartimentalizacion

• Isoenzimas: Hay celulas que tienen variedad de la misma enzima con la misma actividad catalítica. Estas diferentes formas estructurales de una enzima se denomina Isoenzima.

La LDH es la más estudiada. Participa en el metabolismo energético y tiene 5 enzimas. Estas variedades catalizan la misma reacción, pero tienen distinto valor de Km.

Regulación de la sintesis de enzimas:Esta sintesis puede ser inducida por sus propios sustratos y reprimida por sus productos a nivel genético. El resultado en ambos casos seria que las enzimas se sinteticen solo cuando sea necesario.



Regulación de la degradación de enzimas: La presencia o ausencia de sustratos y cofactores pueden alterar la conformación de las enzimas haciéndolas mas o menos susceptibles a su degradación

Multimodulacion:Es cuando dos tipos distintos de regulación coexisten (frecuentemente) en una enzima dada.

Aplicación de las enzimas
• Usos científicos: Utilizadas para el análisis de la secuencia de ADN y ARN.
• Usos industriales: Las utilizan para las sintesis de productos a grandes escalas y bajo costo.
• Usos médicos: Pueden ser de ayuda en el laboratorio científico para diagnosticar.
Las enzimas pueden ser específicas del plasma (participan en el proceso de coagulación de sangre)o no específicas (aquellas que no tienen una función definida en el plasma) Estas últimas pueden ser:
• Extracelulares o de secreción: Amilasa, lipasa, pepsinógeno.
• Intracelulares: Cuando aumenta en la sangre hay un daño tisular. Ejemplo: CPK, GOT, LDH.